CONCEPTO:
son moléculas formadas
por cadenas lineales de aminoácidos.
Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas
se pueden clasificar en proteínas simples (holoproteidos),
formadas solo poraminoácidos o sus derivados; proteínas
conjugadas (heteroproteidos), formadas por aminoácidos
acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas
por desnaturalización y
desdoblamiento de las anteriores. Las proteínas son necesarias para la vida,
sobre todo por su función plástica (constituyen el 80 % del protoplasma deshidratado
de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladoras (forman
parte de las enzimas)
y de defensa (los anticuerpos son proteínas).
Las proteínas desempeñan un papel fundamental para
la vida y son las biomoléculas más versátiles y diversas.
Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y
realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:
·Estructural.
Esta es la función más importante de una proteína (Ej: colágeno)
·Inmunológica
(anticuerpos)
Enzimática (Ej: sacarasa y pepsina)
Enzimática (Ej: sacarasa y pepsina)
·Contráctil
(actina y miosina)
·Homeostática:
colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un tampón químico)
·Transducción
de señales (Ej: rodopsina)
·Protectora
o defensiva (Ej: trombina y fibrinógeno)
Las proteínas están formadas por aminoácidos.
· Producion
de costras(ej:fibrina).
Las proteínas de todos los seres vivos están
determinadas mayoritariamente por su genética (con
excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal),
es decir, la información
genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula,
un tejido y un organismo.
Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se
encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a
señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una
circunstancia determinada es denominado proteoma.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS 
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Dos son las propiedades principales que permiten la
existencia y aseguran la función de las proteínas:
· Estabilidad:
La proteína debe ser estable en el medio donde desempeñe su función. Para ello,
la mayoría de proteínas acuosas crean un núcleo hidrofóbico empaquetado. Está
relacionado con su vida media y el recambio proteico.
·Solubilidad:
Es necesario solvatar la proteína, lo cual se consigue exponiendo residuos de
similar grado de polaridad al medio en la superficie proteica. Se mantiene
siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta
la temperatura y
el pH se
pierde la solubilidad.
Existen otra serie de propiedades secundarias
asociadas a sus características químicas:
·Capacidad
electrolítica: Se determina a través de la electroforesis,
técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es
porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.
· Especificidad:
Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria.
· Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de
pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos
(donando electrones) o como bases (aceptando electrones)
REACCIONES
·Reacción de Biuret
El reactivo de Biuret está formado por una
disolución de sulfato de cobre en medio alcalino,
este reconoce el enlace peptídico de las proteínas mediante la formación de un
complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no
compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos, lo
que produce una coloración rojo-violeta.
Reacción de
los aminoácidos azufrados
Se pone de manifiesto por la formación de un
precipitado negruzco de sulfuro de plomo. Se basa esta reacción en la
separación mediante un álcali, del azufre de los aminoácidos, el cual al
reaccionar con una solución de acetato de plomo, forma el sulfuro de plomo.
·Reacción de Millon
Reconoce residuos fenólicos, o sea aquellas
proteínas que contengan tirosina. Las proteínas se precipitan por acción de los ácidos
inorgánicos fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve
gradualmente rojo al calentar.
·Reacción xantoproteica
Reconoce grupos aromáticos,
o sea aquellas proteínas que contengan tirosina o fenilalanina,
con las cuales el ácido nítrico forma compuestos nitrados
amarillos.

NOMENCLATURA DE LAS PROTEÍNAS
1. El clásico sistema de tres letras, que permite
la representación de la estructura primaria de una proteína mediante
el enlace de cada triplete de letras mediante guiones, disponiendo a la
izquierda el aminoácido N-terminal y
a la derecha el aminoácido
C-terminal. Por ejemplo:
Ala-Glu-Gly-Phe- ... -Tyr-Asp-Gl
Representa la estructura primaria de una proteína cuyo aminoácido N-terminal es alanina (Ala) y cuyo aminoácido C-terminal es glicina (Gly).
2. El actual sistema de una sola letra, impuesto en genética molecular e imprescindible para el uso de bases de datos, que permite la representación de la estructura primaria de una proteína mediante la disposición consecutiva de letras sin espacios ni signos intermedios, disponiendo a la izquierda el aminoácido N-terminal y a la derecha elaminoácido C-terminal. Por ejemplo:
Representa la estructura primaria de una proteína cuyo aminoácido N-terminal es alanina (Ala) y cuyo aminoácido C-terminal es glicina (Gly).
2. El actual sistema de una sola letra, impuesto en genética molecular e imprescindible para el uso de bases de datos, que permite la representación de la estructura primaria de una proteína mediante la disposición consecutiva de letras sin espacios ni signos intermedios, disponiendo a la izquierda el aminoácido N-terminal y a la derecha elaminoácido C-terminal. Por ejemplo:
LSIMAG ... AYSSITH
Representa la estructura primaria de una proteína
cuyo aminoácido N-terminal es leucina (L)
y cuyo aminoácido C-terminal es histidina (H).
APLICACIONES DE LAS PROTEÍNAS
BIBLIOGRAFIA
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